ПРИМЕНЕНИЕ МЕТОДОВ СВЕТОРАССЕЯНИЯ В БИОМЕДИЦИНЕ И ЭКОЛОГИИ

Обзор посвящен применению методов светорассеяния в биомедицине и экологии как в отечественной, так и в зарубежной практике. Кратко представлены основы теории динамического и статического рассеяния света, а также приведены результаты работ, посвященных применению этих методов в прикладных исследованиях. Методы светорассеяния неинвазивны, не повреждают структуру молекул и не влияют на естественное протекание процессов в образце, что делает их незаменимыми при исследовании биологических жидкостей. Применение этих методов для определения гидродинамических радиусов биомакромолекул (белков, ДНК и др.), их молекулярных масс, а также распределений интенсивности рассеянного света по их размерам в модельных и нативных биологических жидкостях (в плазме, сыворотке крови и т.д.) уже привело к разработке методик диагностики социально-значимых заболеваний (онкологических, сердечно-сосудистых и др.). Авторы этих методик показали, что такие параметры, как соотношение интенсивностей света, рассеянного на альбуминах и глобулинах, средние размеры агрегатов белков, коэффициенты их межмолекулярного взаимодействия в образцах разбавленной плазмы и сыворотки крови могут являться маркерами указанных патологий. Кроме того, с помощью методов светорассеяния другими авторами показано влияние низких концентраций ионов тяжелых металлов и малых доз радиоактивного излучения на плазму и сыворотку крови различных групп населения и выявлено наличие обменных нарушений у лиц, задействованных в атомной промышленности. Такие результаты открывают возможность применения методов для саногенетического мониторинга состояния здоровья населения, актуального с точки зрения экологии производств и экологически неблагоприятных территорий. В обзоре также представлено применение методов динамического рассеяния света для исследования переходов золь-гель в образцах, а также скоростей образования биополимерных гелей, их свойств и структуры, в том числе в присутствии новых наночастиц, что является новым и перспективным направлением применения методов светорассеяния.

1. Pecora, R. Dynamic Light Scattering: With Applications to Chemistry, Biology, and Physics / R. Pecora, B.J. Berne – New York: Wiley, 1976.

2. Pecora, R. Dynamic light scattering: Applications of Photon Correlation spectroscopy / R. Pecora. – New York and London: Plenum Press, 1985.

3. Van der Pol, E. Optical and non-optical methods for detection and characterization of microparticles and exosomes. / Pol E. Van der, Hoekstra A. [et al.] // Journal of thrombosis and haemostasis: JTH. – 2010. – Vol. 8 – No. 12 – P. 2596–607.

4. Petrova, G.P. Optical properties of solutions consisting of albumin and γ-globulin molecules in different ratio modeling blood serum / Petrova G.P. [et al.] // Laser Physics – 2009. – Vol. 19 – No. 6 – P. 1303–1307.

5. Arzenšek, D. Dynamic light scattering and application to proteins in solutions / D. Arzenšek, R. Podgornik, D. Kuzman // Slovenia, University of Ljubljana, 2010.

6. Some, D. Characterization of Protein-Protein Interactions via Static and Dynamic Light Scattering / Some D. – Cdn.Intechopen.Com., – 2002.

7. Atmeh, R. Albumin aggregates: hydrodynamic shape and physico-chemical properties / R. Atmeh, I. Arafa, M. Al-Khateeb // Jordan Journal of Chemistry. – 2007. – Vol. 2 – No. 2 – P. 169–182.

8. Roberts, C.J. Non-Native Protein Aggregation Kinetics / C.J. Roberts // Biotechnology and Bioengineering. – 2007. – Vol. 98 – No. 5 – P. 927–938.

9. Burchard, W. Static and dynamic light scattering from branched polymers and biopolymers / W. Burchard // Advances in Polymer Science. – 1983. – Vol. 48 – P. 1–124.

10. Zanini, F. Static and Dynamic Light Scattering from Aqueous Solutions of Bovine Serum Albumin and Salts / Zanini F. – Thesis, Trento, 2010.

11. Thibault, F. Optimizing protein crystallization by aggregate size distribution analysis using dynamic light scattering / F. Thibault, J. Langowski, R. Leberman // Journal of Crystal Growth. – 1992. – Vol. 122. – No. 1–4. – P. 50–59.

12. Ahrer, K. Analysis of aggregates of human immunoglobulin G using size-exclusion chromatography, static and dynamic light scattering / K. Ahrer [et al.] // Journal of chromatography. A. – 2003. – Vol. 1009. – No. 1–2. – P. 89–96.

13. Muler, M. Quasi-elastic light scattering from fibrinogen and fibrin intermediate structures / M. Muler, W. Burchard // Int. J. Biol.Macromol. – 1981. – Vol. 3 – P. 71–76.

14. Ferri, F. Structure of fibrin gels studied by elastic light scattering techniques: dependence of fractal dimension, gel crossover length, fiber diameter, and fiber density on monomer concentration / F. Ferri [et al.] // Physical review. E, Statistical, nonlinear, and soft matter physics. – 2002. – Vol. 66. – No. 1. – P. 13.

15. Kita, R. Formation of Fibrin Gel in Fibrinogen – Thrombin System: Static and Dynamic Light Scattering Study / R. Kita, A. Takahashi, M. Kaibara // Biomacromolecules. – 2002. – Vol. 3 – P. 1013–1020.

16. Kubota, K. Gelation dynamics and gel structure of fibrinogen / K. Kubota [et al.] // Colloids and Surfaces B: Biointerfaces – 2004. – Т. 38 – № 3–4 SPEC. ISS. – С.103–109.

17. Петрова, Г.П. Образование дипольных комплексов в растворах белков с малой концентрацией ионов тяжелых металлов: диагностика методом лазерного светорассеяния / Г.П. Петрова, Ю.М. Петрусевич, Д.И. Тен // Квантовая электроника. – 2002. – Т. 30. – № 10. – С. 897–901.

18. Тен, Д.И. Процессы агрегации макромолекул белков в водных растворах, содержащих ионы тяжелых металлов / Тен Д.И.: диссертация канд. физ-мат. наук, 2003.

19. Luik, A.I. Study of human serum albumin structure by dynamic light scattering: two types of reactions under different pH and interaction with physiologically active compounds / A.I. Luik [et al.] // Spectrochimica Acta Part A: Molecular and Biomolecular Spectroscopy. – 1998. – Vol. 54. – No. 10. – P. 1503–1507.

20. Aichmayer, B. The onset of amelogenin nanosphere aggregation studied by small-angle X-ray scattering and dynamic light scattering / B. Aichmayer [et al.] // Journal of Structural Biology. – 2005. – Vol. 151. – No. 3. – P. 239–249.

21. Beliciu, C.M. Effect of solvent and temperature on the size distribution of casein micelles measured by dynamic light scattering / C.M. Beliciu, C.I. Moraru // Journal of Dairy Science. – 2009. – Vol. 92. – No. 5. – P. 1829–1839.

22. Calmettes, P. Temperature and pH dependence of immunoglobulin G conformation / P. Calmettes, L. Cser, E. Rajnavölgyi // Archives of biochemistry and biophysics. – 1991. – Vol. 291. – No. 2. – P. 277–83.

23. Sharma, M. Degradation of proteins upon storage at near-neutral pH: indications of a proteolytic/gelatinolytic activity associated with aggregates / M. Sharma, M. Luthra-Guptasarma // Biochimica et biophysica acta. – 2009. – Vol. 1790. – No. 10. – P. 1282–94.

24. Petrusevich, Y.M. The method of light scattering measurement in tumor diagnostics / Y.M. Petrusevich, G.P. Petrova // Proceedings of SPIE. – 1996. – Vol. 2728. – P. 2–9.

25. Alekseev, S.G. Multiparametrical Testing of Blood Proteins Solutions with Diagnostic Purpose / S.G. Alekseev [et al.] // Proceedings of SPIE – 2005. – Vol. 5973 – P. 597301-597301–10.

26. Papok, I.M. Using the dynamic light-scattering method for the analysis of a blood-serum model solution / I.M. Papok [et al.] // Moscow University Physics Bulletin. – 2012. – Vol. 67. – No. 5. – P. 452–456.

27. Ковальчук, Ю.П. Экспресс диагностика тяжести течения ургентных состояний по оценке гомеостаза методом лазерной корреляционной спектроскопии / Ю.П. Ковальчук [и др.] // Клинико-лабораторный консилиум – 2005. – № 7 – С. 21 – 23.

28. Здраевская, О.Н. Диагностическая значимость метода лазерной корреляционной спектроскопии при воспалительных и опухолевых заболеваниях легких / О.Н. Здраевская [и др.] // Клиническая лабораторная диагностика. – 2006. – № 5. – С. 21–24.

29. Vlasova, I.M. Investigation of ischemia damaging action on blood serum structure by laser spectroscopy methods / I.M. Vlasova [et al.] // Laser Physics Letters. – 2004. – Vol. 1. – No. 8. – P. 417–420.

30. Карганов, М.Ю. Полисистемная оценка состояния саногенеза работников предприятия ядерно-топливного цикла. Анализ регуляции обменных процессов / М.Ю. Карганов [и др.] // Радиационная биология. Радиоэкология. – 2004. – Т. 44. – № 3. – С. 251–261.

31. Пелищук, В.К. Использование метода Лазерной корреляционной спектроскопии при массовых обследованиях населения с повышенным риском воздействия ксенобиотиков (работающих в химической промышленности и проживающих в экологически неблагоприятных районах), с целью выявления / В.К. Пелищук [и др.]. – Москва, 2001. – 31 c.

32. Киселев, М.Ф. Идентификация характера обменных сдвигов у лиц разных профессий, контактирующих с ИИИ в условиях крайнего севера / М.Ф. Киселев [и др.] // Медицина экстремальных ситуаций. – 2001. – Т. 8. – № 1. – С. 5–14.

33. Dobrovolskaia, M.A. Interaction of colloidal gold nanoparticles with human blood: effects on particle size and analysis of plasma protein binding profiles / M.A. Dobrovolskaia [et al.] // Nanomedicine: nanotechnology, biology, and medicine. – 2009. – Vol. 5. – No. 2. – P. 106–17.

34. Kirichenko, M.N. Relation Between Particle Sizes and Concentration in Undiluted and Diluted Blood Plasma According to Light Scattering Data / M.N. Kirichenko [et al.] // Bulletin of the Lebedev Physics Institute. – 2015. – Vol. 42. – No. 2. – P. 33–36.

35. Kirichenko, M.N. The influence of the sequence of nanoparticles injection to solution on the rate of fibrinogen-thrombin reaction / M.N. Kirichenko [et al.] // Journal of Physics: Conference Series. – 2017. – Vol. 784 – P. 012025.

36. Фабелинский, И.Л. Молекулярное рассеяние света / И.Л. Фабелинский. – Москва: Наука, 1965. – 511c.

37. Smoluchowski, M. Molekular-kinetische Theorie der Opaleszenz von Gasen im kritischen Zustande, sowie einiger verwandter Erscheinungen / M. Smoluchowski // Ann. Physik. – 1908. – Vol. 25 – P. 205–226.

38. Smoluchowski, M. Von Zur kinetischen Theorie der Brownschen Molekularbewegung und der Suspensionen / M. Von Smoluchowski, M. Smoluchowski // Annalen der Physik. – 1906. – Vol. 326. – No. 14. – P. 756–780.

39. Einstein, A. Zur Theorie der Brownschen Bewegung / A. Einstein // Annalen der Physik. – 1906. – Vol. 324. – No. 2. – P. 371–381.

40. Einstein, A. Theorie der Opeleszenz von homogenen Flussigkeiten und Flussikeitsgemischen in der Nähe des kritischen Zustandes / A. Einstein // Ann. Physik. – 1910. – Vol. 33. – No. 33. – P. 1275.

41. Камминс, Г.Спектроскопия оптического смешения и корреляция фотонов / Г. Камминс, Э. Пайк. – Москва: Мир, 1978. – 584c.

42. Palberg, T. Super-heterodyne light scattering on interacting colloidal suspensions: theory and experiment / T. Palberg [et al.] // Europhys. Lett. – 2004. – Vol. 66. – No. 291. – P. 1–45.

43. Горелик, Г.С. О возможности малоинерционного фотометрирования и демодуляционного анализа света / Г.С. Горелик // ДАН СССР. – 1947. – Vol. 57. – No. 1. – P. 45–47.

44. Forrester, A.T. Photoelectric mixing of incoherent light / A.T. Forrester, R.A. Gumundsen // Phys. Rev. – 1995. – Vol. 90. – No. 6. – P. 1961–1700.

45. Clark, N.A. A study of Brownian Motion Using Light Scattering / N.A. Clark, J.H. Lunachek, G.B. Benedek // Am. J. Phys. – 1970. – Vol. 38. – No. 5. – P. 575–585.

46. Pecora, R. Doppler Shifts in Light Scattering from Pure Liquids and Polymer Solutions / R. Pecora // The Journal of Chemical Physics. – 1964. – Vol. 40. – No. 6. – С. 1604.

47. Brillouin, L. Diffusion de la lumiere par un corps transparent homogene / L. Brillouin // C.R. Seances Acad. Sci. – 1914. – Vol. 158. – No. 1331. – P. 34.

48. Brillouin, L. Diffusion de la lumiere et des rayons X par un corps transparent: Influence de l’agitation thermique / L. Brillouin // Ann. Phys. – 1922. – Vol. 17. – No. 88. – P. 122.

49. Фабелинский, И.Л. Об одном оптическом способе контроля характера акустического поля / И.Л. Фабелинский, Г.П. Мотулевич // Доклады Академии наук СССР. – 1951. – Т. 81. – № 5. – С. 787–790.

50. Мотулевич, Г.П. Молекулярное рассеяние света в жидкостях / Г.П. Мотулевич, И.Л. Фабелинский // Доклады Академии наук СССР. – 1952. – Т. 83. – № 2. – С. 203–206.

51. Koppel, D.E. Analysis of Macromolecular Polydispersity in Intensity Correlation Spectroscopy: The Method of Cumulants / D.E. Koppel // The Journal of Chemical Physics. – 1972. – Vol. 57. – No. 11. – P. 4814.

52. Frisken, B.J. Reviziting the method of cumulants for the analysis of dynamic light-scattering data / B.J. Frisken // Applied optics. – 2001. – Vol. 40. – No. 24. – P. 4087–4091.

53. Provencher, S.W. CONTIN: A general purpose constrained regularization program for inverting noisy linear algebraic and integral equations / S.W. Provencher // Computer Physics Communications. – 1982. – Vol. 27. – No. 3. – P. 229–242.

54. Martin, J. Critical dynamics of the sol-gel transition / J. Martin, J. Wilcoxon // Physical review letters. – 1988. – Vol. 61. – No. 3. – P. 373–376.

55. Scatchard, G.J. Osmotic equilibrium in solution of serum albumin and sodium chlorideNo Title / G.J. Scatchard, A.C. Batchelder, A. Brown // J. Am. Chem. Soc. – 1946. – Vol. 68 – P. 2315–2323.

56. Scatchard, G.J. The attraction of protein for small molecules and ions / G.J. Scatchard // Ann. N.Y. Acad. Sci. – 1949. – Vol. 51 – P. 2315.

57. Петрова, Г.П. Метод рэлеевского рассеяния в диагностике онкологических заболеваний / Г.П. Петрова [и др.] // В сб. науч. тр.: Медицинская физика – 2002. – С.156–167.

58. Chaikov, L.L. Dynamics of statistically confident particle sizes and concentrations in blood plasma obtained by the dynamic light scattering method / L.L. Chaikov [et al.] // Journal of biomedical optics. – 2015. – Vol. 20. – No. 5 – P. 57003.

59. Ivanov, Y.V. Biochemical Properties of Plasma / Y.V. Ivanov [et al.] // Journal of Russian Laser Research. – 2005. – Vol. 26. – No. 5. – P. 363–372.

60. Zheng, X.-H. Centrifugation: an important preanalytic procedure that influences plasma microRNA quantification during blood processing / X.-H. Zheng [et al.] // Chinese journal of cancer. – 2013. – Vol. 32. – No. 12. – P. 667–72.

61. Аклеев, А.В. Использование метода лазерно-корреляционной спектроскопии для обнаружения опухолевых процессов и оценки эффективности их лечения / А.В. Аклеев [и др.] // Российский Биотерапевтический Журнал. – 2005. – Т. 4. – № 4. – С. 102– 108.

62. Шмидт, P.Физиология человека / P. Шмидт, Г. Тевс. – Москва: Мир, 2005.

63. Zhou, M. An investigation into the human serum "interactome" / M. Zhou [et al.] // Electrophoresis. – 2004. – Vol. 25. – No. 9. – P. 1289–1298.

64. Chicea, D.A.N. HSA Particle size characterization by AFM / D.A.N. Chicea, R. Chicea, L.M. Chicea // Romanian Reports in Physics. – 2013. – Vol. 65. – No. 1. – P. 178–185.

65. Velev, O.D. Protein interactions in solution characterized by light and neutron scattering: Comparison of lysozyme and chymotrypsinogen / O.D. Velev, E.W. Kaler, A.M. Lenhoff // Biophysical Journal. – 1998. – Vol. 75. – No. 6. – P. 2682–2697.

66. Kiselev, M.A. The Size of a human serum albumin molecule in solution / M.A. Kiselev [et al.] // Biofizika. – 2000. – Vol. 46. – No. 3. – P. 423–427.

67. Hushcha, T.O. Conformation changes of albumin in its interaction with physiologically active compounds as studied by quasi-elastic light scattering spectroscopy and ultrasonic method / T.O. Hushcha, A.I. Luik, Y.N. Naboka // Talanta. – 2000. – Vol. 53. – No. 1. – P. 29–34.

68. Марри, Р.Биохимия человека / Р. Марри [и др.]. – Москва: Мир, 2003.

69. Левтов, В.А.Реология крови / В.А. Левтов, С.А. Реригер, Н.Х. Шадрина. – Москва: Медицина, 1982. – 270 c.

70. Karganov, M. Laser Correlation Spectroscopy: Nutritional, Ecological and Toxic Aspects / M. Karganov [et al.]. – In: Biophysics: A.N. Misra ed. InTech., 2012; p. 1–16.

71. Мосолов, В.В. Протеолитические ферменты / В.В. Мосолов. – Москва: Наука, 1971. – 1–404 c.

72. Wasilewska, M. Structure of fibrinogen in electrolyte solutions derived from dynamic light scattering (DLS) and viscosity measurements / M. Wasilewska, Z. Adamczyk, B. Jachimska // Langmuir: the ACS journal of surfaces and colloids. – 2009. – Vol. 25. – No. 6. – P. 3698–704.

73. Walsh, P.N. Proteases in blood clotting. / P.N. Walsh, S.S. Ahmad // Essays in biochemistry. – 2002. – Vol. 38. – P. 95–111.

74. Lecompte, T. Anticoagulants drugs direct trombin inhibitors / T. Lecompte, M. Toussaint-Hacquard, J. Devignes // Annales francaises d’anesthesie et de reanimation. – 2009. – Vol. 28 – P. S3–S7.

75. Yi, J. Intrinsic Peptidase Activity Causes a Sequential Multi-Step Reaction ( SMSR ) in Digestion of Human Plasma Peptides research articles / J. Yi [et al.] // Journal of Proteome Research. – 2008. – Vol. 7. – No. 12. – P. 5112–5118.

76. Yi, J. Inhibition of Intrinsic Proteolytic Activities Moderates Preanalytical Variability and Instability of Human Plasma research articles / J. Yi, C. Kim, C.A. Gelfand // Journal of Proteome Research. – 2007. – Vol. 6 – No. 5. – P. 1768–1781.

77. Kirichenko, M.N. Effect of iron oxide nanoparticles on the blood coagulation according to light scattering data / M.N. Kirichenko [et al.] // Proceedings of SPIE. – 2018. – Vol. 10614. – No. April. – P. 106142C–1–6.

78. Bulychev, N.A. Study of physical properties of metal oxide nanoparticles obtained in acoustoplasma discharge / N.A. Bulychev [et al.] // Proceedings of SPIE. – 2018. – Vol. 10614. – No. April. – P. 1061412- 1–6.

79. Kirichenko, M.N. Study of the Interaction between Iron Oxide Nanoparticles , Produced in Acoustoplasma Discharge with Cavitation , and Blood Plasma Fibrinogen by Light Scattering Techniques / M.N. Kirichenko [et al.] // Atmospheric and Oceanic Optics. – 2018. – Vol. 31. – No. 4. – P. 381–385.

80. Бычкова, А.В. Взаимодействие белков плазмы крови с наночастицами магнетита / А.В. Бычкова [и др.] // Коллоидный журнал. – 2010. – Т. 72. – № 5. – С. 694–700.

81. Weiss, W.F. Principles , Approaches , and Challenges for Predicting Protein Aggregation Rates and Shelf Life / W.F. Weiss, T.M. Young, C.J. Roberts // Journal of pharmaceutical sciences. – 2009. – Vol. 98. – No. 4. – P. 1246–1277.

82. Panyukov, Y. The study of amorphous aggregation of tobacco mosaic virus coat protein by dynamic light scattering / Y. Panyukov [et al.] // Biophysical chemistry. – 2007. – Vol. 127 – No. 1–2. – P. 9–18.

83. Shiraki, K. Biophysical effect of amino acids on the prevention of protein aggregation / K. Shiraki [et al.] // Journal of biochemistry. – 2002. – Vol. 132. – No. 4. – P. 591–5.

84. Schüler, J. Thermally induced aggregation of human transferrin receptor studied by light-scattering techniques / J. Schüler [et al.] // Biophysical journal. – 1999. – Vol. 77. – No. 2. – P. 1117–1125.

85. Bettelheim, F.A. The mode of chaperoning of dithiothreitol-denatured alpha-lactalbumin by alphacrystallin / F.A. Bettelheim [et al.] // Biochemical and biophysical research communications. – 1999. – Vol. 261. – No. 2. – P. 292–7.

86. Militello, V. Aggregation kinetics of bovine serum albumin studied by FTIR spectroscopy and light scattering. / Militello V. [et al.] // Biophysical chemistry – 2004. – Vol. 107 – No. 2 – P. 175–87.

87. Reddy, K.R.C. L-Arginine increases the solubility of unfolded species of hen egg white lysozyme / R.C. Reddy K [et al.] // Protein science: a publication of the Protein Society. – 2005. – Vol. 14. – No. 4. – P. 929–35.

88. Arakawa, T. The effects of arginine on refolding of aggregated proteins: not facilitate refolding, but suppress aggregation / T. Arakawa, K. Tsumoto // Biochemical and biophysical research communications. – 2003. – Vol. 304 – No. 1. – P. 148–52.

89. Artemova, N.V. Acceleration of protein aggregation by amphiphilic peptides: Transformation of supramolecular structure of the aggregates / N.V. Artemova [et al.] // Biotechnology Progress. – 2011. – Vol. 27. – No. 2. – P. 359–368.

90. Artemova, N.V. Opioid peptides derived from food proteins suppress aggregation and promote reactivation of partly unfolded stressed proteins / N.V. Artemova [et al.] // Peptides. – 2010. – Vol. 31. – P. 332–338.